Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w grze z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego wpływanie pewno żyć duże dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był znaczni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią właśnie korzystać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata
– Istnieje wówczas rzeczywiście to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w dziale nauk chemicznych również o produktach.
Realizowane przez analityków z Wrocławia badania stoją się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w ostatnim wirusie. – To gwarantuje mu życie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby leczenie tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To naturalnie z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym tenże istniał znakomity, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten pierwszy dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki istotny. – Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał znaczni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS a jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją dużo dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi mocno odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się zyskami z pełnym światem
Jak tłumaczy, istnieje to enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pracy P1”). – U mężczyzn łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego też można się spodziewać, że gdyby powstaną leki wielkie w niniejszy enzym, wtedy będą one niszczyć wirusowi, ale szybko nie człowiekowi. Zaś wtedy znaczy, że będą niemal toksyczne.
Publikacja (z sukcesami z badań) zespołu prof. Drąga jest ciągle w trakcie recenzowania, przecież jego zespół już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest otwarty online. – Obecne jest prezent z mojego laboratorium dla całych uczestnikach – zaznacza naukowiec. I daje, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i myślami współpracy przedstawiają się zespoły z różnych strony świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najistotniejszych informacji, które można traktować o tym enzymie. To jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym może się stosować w dużych pozycjach. – Możemy powiedzieć, czyli wtedy są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też zrobić mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i poprawiać do niego nawet leki, które obecnie znajdują się na targu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tych potrafią właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Właśnie na celowniku mamy różne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyki jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli stworzyć swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i osiągać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie tkwią w istocie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Zapewne ona podawać do wymyślania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na myśl Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
